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Por Joaquín Ventura García

Una investigación llevada a cabo por científicos de la Universidad de Zaragoza ha determinado que ciertas proteínas del plasma seminal tienen una función protectora de los espermatozoides y que pueden retrasar su proceso de capacitación, de forma que se produzca en el momento adecuado y conseguir así resultados mucho mejores en la IA de ovejas.

Un equipo de científicos del grupo Biología y Fisiología de la Reproducción delInstituto de Investigación en Ciencias Ambientales (IUCA) de la Universidad de Zaragoza ha dado un paso importante en el conocimiento de los aspectos biotecnológicos de la reproducción del ovino, que ayudará a mejorar los resultados obtenidos en las técnicas de inseminación artificial en esta especie ganadera.

Conseguir que la inseminación artificial en ovino obtenga buenos resultados zootécnicos es uno de los retos de la biología actual. Las características de los espermatozoides de este ganado son muy diferentes a las del resto de mamíferos, sobre todo su membrana, y no reaccionan igual que los de otras especies ante el frío de la conservación. Por eso es tan importante lo descubierto por los investigadores del IUCA, que han demostrado que las células reproductoras de estos animales comparten rutas metabólicas para la apoptosis y la capacitación y que las proteínas del plasma seminal controlan ambos procesos, tal y como señala un comunicado de la Universidad de Zaragoza. El estudio* ha aparecido en portada de la Biology of Reproduction.

¿Por qué es tan complicado que funcione la inseminación artificial en ovejas?

El problema está en un proceso llamado capacitación, mediante el cual las células adquieren capacidades para fecundar el óvulo. Esto tiene que ocurrir en las inmediaciones del ovocito, de lo contrario el espermatozoide muere antes de alcanzarlo. Al preparar las dosis seminales y conservarlas por congelación, el frío induce la capacitación prematura de los gametos masculinos. Cuando se lleva a cabo la inseminación artificial con dosis congeladas la mayor parte de los espermatozoides, que ya están capacitados, se depositan en el cuello del útero de la hembra, alejados de los ovocitos, y mueren antes de llegar.

La investigación de Teresa Muiño, José Cebrián y Rosaura Pérez, junto a su grupo de investigadores, se centró en el proceso de capacitación y en retrasarlo para conseguir aumentar la eficacia reproductiva. Tras analizar el plasma seminal, determinaron que ciertas proteínas que contenía tenían efectos protectores y reparadores en los espermatozoides, que les ayudaban a cumplir su función en el cuerpo de la hembra, es decir, llegar hasta el ovocito y fecundarlo.

Además de esa función, también demostraron que intervienen decisivamente en los procesos tanto de capacitación, manteniendo a la célula sin cambios hasta el momento preciso, como de apoptosis, iniciando los procesos de muerte programada de la célula en el caso de no haber cumplido su función de fecundar al ovocito.

La protección y capacitación de los espermatozoides y su apoptosis comparten las mismas rutas metabólicas

El último éxito de este grupo, que les ha hecho alcanzar la portada de una de las revistas más prestigiosas sobre reproducción, Biology of Reproduction, ha sido la demostración de que capacitación y apoptosis comparten las mismas rutas metabólicas.

Según afirman los investigadores, las secuencias de estas proteínas de los mamíferos está muy conservada, es decir, muchas especies poseen proteínas muy similares, por lo que sería posible la aplicación de estos avances en otras especies: al tratarse de agentes protectores y reparadores de las células, sería interesante estudiar su empleo en el transporte de órganos, así como en otros casos ajenos a la reproducción.

*Carolina Luna, Noelia Mendoza, Adriana Casao, Rosaura Pérez-Pé, José A. Cebrián-Pérez, Teresa Muiño-Blanco; c-Jun N-terminal kinase and p38 mitogen-activated protein kinase pathways link capacitation with apoptosis and seminal plasma proteins protect sperm by interfering with both routes. Biol Reprod 2017; 96 (4): 800-815. doi: 10.1093/biolre/iox017